Lorsque les muscles ont besoin d'oxygène, la myoglobine libère l'oxygène stocké pour permettre aux cellules musculaires de fonctionner efficacement, en particulier lors d'activités physiques intenses ou prolongées. La myoglobine est une petite protéine globulaire composée d'une seule chaîne polypeptidique repliée sur elle-même pour former une structure tridimensionnelle compacte. 

Au coeur de cette structure se trouve un groupe hème, un complexe contenant du fer qui est capable de se lier à une molécule d'oxygène. C'est ce groupe hème qui permet à la myoglobine de lier et de transporter l'oxygène. La myoglobine est responsable de la couleur rouge des muscles. Lorsque l'oxygène est lié à la myoglobine, elle prend une couleur rouge vif. C'est pourquoi la viande rouge, comme le boeuf, contient souvent plus de myoglobine que la viande blanche, comme le poulet ou le poisson. 

Bien que la myoglobine et l'hémoglobine remplissent des fonctions similaires en liant et en transportant l'oxygène, il existe des différences importantes entre les deux protéines. Par exemple, la myoglobine a une plus grande affinité pour l'oxygène que l'hémoglobine, ce qui lui permet de lier l'oxygène à des pressions partielles plus basses. De plus, la myoglobine est présente en plus grande quantité dans les muscles, où elle agit principalement comme réserve d'oxygène, tandis que l'hémoglobine est présente dans le sang, où elle transporte l'oxygène des poumons vers les tissus.