Chaque acide aminé est lié à son voisin par une liaison peptidique formée par une réaction de déshydratation. Une molécule formée de deux à 50 acides aminés liés est appelée peptide  (on parle de chaîne courte); au-delà la longue chaîne d'acides aminés liés, est connue sous le nom de polypeptide. Les protéines dérivent de l'assemblage de polypeptides.

Les protéines remplissent de nombreuses fonctions dans les cellules. Elles agissent comme des enzymes qui catalysent les réactions chimiques, fournissent un support structurel, régulent le passage des substances à travers la membrane cellulaire,  encore protègent contre les maladies, etc.. 
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La structure des protéines est organisée à quatre niveaux : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. 

• La structure primaire correspond à la séquence unique d'acides aminés qui compose la protéine. Un changement dans un seul acide aminé peut changer la structure et la fonction des protéines. Par exemple, l'anémie falciforme résulte d'une seule substitution d'acides aminés dans une molécule d'hémoglobine composée de 574 acides aminés.
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• La structure secondaire consiste en un repliement local du polypeptide par formation de liaisons hydrogène; cela conduit aux conformations dites en  l'hélice  (ex. : la kératine dans les cheveux, qui prend une forme d'hélice enroulée) et en feuillet plissé , qui donnent à la chaîne une allure de zigzag.

• Dans la structure tertiaire, diverses interactions (liaisons hydrogène,  liaisons ioniques, liaisons disulfure et interactions hydrophobes entre les groupes R), contribuent au repliement du polypeptide dans différentes configurations tridimensionnelles. La plupart des enzymes sont de configuration tertiaire. 

• Certaines protéines, telles que l'hémoglobine, sont formées de plusieurs polypeptides, et les interactions de ces sous-unités forment la structure quaternaire des protéines.

Types et fonctions des protéines

Chaque cellule d'un système vivant peut contenir des milliers de protéines, chacune avec une fonction unique. Leurs structures, tout comme leurs fonctions, varient considérablement. Ce sont dans tous les cas, cependant, des polymères d'acides aminés, disposés dans une séquence linéaire.

Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents; certaines protéines sont de forme globulaire tandis que d'autres sont de nature fibreuse. Par exemple, l'hémoglobine est une protéine globulaire, mais le collagène, présent dans notre peau, est une protéine fibreuse. La forme des protéines est essentielle à leur fonction, et cette forme est maintenue par de nombreux types différents de liaisons chimiques.
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Les enzymes.
Les enzymes, qui sont produites par des cellules vivantes, sont des catalyseurs de réactions biochimiques (comme celles qui constituent la digestion) et sont généralement des protéines complexes ou conjuguées. 

Chaque enzyme est spécifique au substrat (un réactif qui se lie à une enzyme) sur lequel elle agit. Elle peut aider aux réactions de dégradation, de réarrangement ou de synthèse. 

• Les enzymes qui décomposent leurs substrats sont appelées enzymes cataboliques. Un exemple d'enzyme catabolique est l'amylase salivaire, qui hydrolyse son substrat, l'amylose, un composant de l'amidon.

• Les enzymes qui construisent des molécules plus complexes à partir de leurs substrats sont appelées enzymes anabolisantes.

• Les enzymes qui affectent la vitesse de réaction sont appelées enzymes catalytiques.

Les hormones.
Les hormones sont des molécules de médiation chimique. Il s'agit généralement de petites protéines ou de stéroïdes (Les lipides). Elles sont sécrétées par les cellules endocrines qui agissent pour contrôler ou réguler des processus physiologiques spécifiques, tels que la croissance, le développement, le métabolisme et la reproduction. L'insuline, par exemple, est une hormone protéique qui aide à réguler la glycémie.

Acides aminés

Les acides aminés sont les monomères qui composent les protéines. Chaque acide aminé a la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbone central, également appelé carbone alpha (), lié à un groupe amino (-NH2), un groupe carboxyle (-COOH) et à un atome d'hydrogène. Chaque acide aminé possède également un autre atome ou groupe d'atomes lié à l'atome central connu sous le nom de groupe R. Pour chaque acide aminé, le groupe R (ou chaîne latérale) est différent.

Les acides aminés sont représentés par une seule lettre majuscule ou une abréviation à trois lettres. Par exemple, valine est connue par la lettre V ou le symbole à trois lettres Val. 

Les acides aminés essentiels.
Tout comme certains acides gras sont essentiels à une alimentation, certains acides aminés sont également nécessaires. Sur la vingtaine d'acides aminés communs présents dans les protéines, la moitié d'entre eux sont considérés comme des acides aminés essentiels chez l'humain parce qu'ils sont nécessaires à la construction des protéines et que le corps humain ne peut pas les produire. Il doivent être obtenus à partir de l'alimentation. 

Ce sont : la lysine et la thréonine (les deux seuls véritablement indispensables), la cystéine (parfois), l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane et la valine; les enfants ont besoin aussi de l'arginine et de la glutamine. La liste des acides aminés qui méritent d'être dits essentiels peut varier en fait d'un organisme à l'autre.
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Chaîne latérale et propriétés des acides aminés.
La nature chimique de la chaîne latérale (groupe R) détermine les différentes propriétés physiques et chimiques (charge électrique, solubilité, taille, etc.) des acides aminés. 

Selon le groupe R, certains acides aminés peuvent être hydrophobes, insolubles dans l'eau (lorsque le groupe R est non polaires); hydrophiles, solubles dans l'eau (quand R est polaire). 

Les acides aminés tels que la valine, la méthionine et l'alanine sont de nature non polaire ou hydrophobe, tandis que les acides aminés tels que la sérine, la thréonine et la cystéine sont polaires et ont des chaînes latérales hydrophiles. 

Les chaînes latérales de la lysine et de l'arginine sont chargées positivement, et donc ces acides aminés sont également appelés acides aminés basiques. 

La proline a un groupe R qui est lié au groupe amino, formant une structure en forme de cycle (en anneau). La proline est une exception à la structure standard d'un acide aminé car son groupe amino n'est pas séparé de la chaîne latérale.

Peptides et polypeptides.
La séquence et le nombre d'acides aminés déterminent au final la forme, la taille et la fonction de la protéine. Chaque acide aminé est attaché à un autre acide aminé par une liaison covalente, connue sous le nom de liaison peptidique, qui est formée par une réaction de déshydratation. Le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amino de l'acide aminé entrant se combinent, libérant une molécule d'eau. La liaison résultante est la liaison peptidique. Les produits formés par une telle liaison sont appelés peptides. 
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Lorsque davantage d'acides aminés se joignent à cette chaîne en croissance, la chaîne résultante prend le nom de polypeptide. Chaque polypeptide a un groupe amino libre à une extrémité. Cette extrémité est appelée la terminaison N, ou terminaison amino, ou terminaison NH2 (ou encore  extrémité N-terminale), et l'autre extrémité a un groupe carboxyle libre, également connu sous le nom de terminaison C ou carboxyle ou carboxy-terminale (ou encore  extrémité C-terminale). 

Alors que les termes polypeptide et protéine sont parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d'acides aminés, tandis que le terme protéine est utilisé pour un polypeptide ou des polypeptides qui se sont combinés, qui ont souvent des groupes prosthétiques non peptidiques liés, et qui ont une forme distincte et une fonction unique. 

Après la synthèse des protéines (traduction), la plupart des protéines sont modifiées. Ces modifications sont appelées modifications post-traductionnelles. Elles peuvent subir alors un clivage ou une phosphorylation  (= addition d'un groupe phosphate), ou peuvent nécessiter l'ajout d'autres groupes chimiques. Ce n'est qu'après ces modifications que la protéine est complètement fonctionnelle.

Structure des protéines

Pour comprendre comment la protéine prend sa forme ou sa conformation finale, nous devons comprendre les quatre niveaux de la structure protéique : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

Structure primaire.
La séquence unique d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique correspond à sa structure primaire. 

Par exemple, l'hormone pancréatique insuline a deux chaînes polypeptidiques, A et B, et elles sont liées entre elles par des liaisons disulfures (deux atomes de soufre liés par une liaison covalente simple). L'acide aminé N terminal de la chaîne A est la glycine, tandis que l'acide aminé C terminal est l'asparagine. Les séquences d'acides aminés dans les chaînes A et B sont uniques à l'insuline.
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La séquence unique pour chaque protéine est finalement déterminée par le gène codant pour la protéine. Un changement dans la séquence nucléotidique de la région codante du gène peut conduire à l'ajout d'un acide aminé différent à la chaîne polypeptidique en croissance, provoquant un changement dans la structure et la fonction des protéines.

Dans l'anémie falciforme ou drépanocytose, la chaîne  de l'hémoglobine (dont une petite partie est représentée sur la figure ci-dessous) a une seule substitution d'acides aminés, provoquant un changement dans la structure et la fonction des protéines. Plus précisément, l'acide aminé glutamique est substitué  dans la chaîne  par la valine. 
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Ce qui est le plus remarquable à considérer, c'est qu'une molécule d'hémoglobine est composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta qui se composent chacune d'environ 150 acides aminés. La molécule contient donc environ 600 acides aminés. La différence structurelle entre une molécule d'hémoglobine normale et une molécule dépanocytaire ( = molécule  induisant la drépanocytose, maladie qui diminue considérablement l'espérance de vie) est un seul acide aminé des 600. Ce qui est encore plus remarquable, c'est que ces 600 acides aminés sont codés par trois nucléotides chacun, et la mutation est causée par un changement de base unique (mutation ponctuelle), 1 sur 1800 bases.

En raison de ce changement d'un acide aminé dans la chaîne, les molécules d'hémoglobine forment de longues fibres qui déforment les globules rouges biconcaves ou en forme de disque et leur font prendre une forme de croissant ou de faucille qui obstrue les vaisseaux sanguins. Cela peut entraîner une myriade de problèmes de santé graves tels que l'essoufflement, des étourdissements, des maux de tête et des douleurs abdominales pour les personnes touchées par cette maladie.
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Structure secondaire.
Le repliement local du polypeptide dans certaines régions donne naissance à la structure secondaire de la protéine. Les structures les plus courantes sont l'hélice  et le feuillet plissé . Les deux structures sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène. Dans la structure en hélice , les liaisons hydrogène se forment entre l'atome d'oxygène du groupe carbonyle d'un acide aminé et un autre acide aminé situé quatre acides aminés plus loin le long de la chaîne.

Chaque tour hélicoïdal dans une hélice  correspond à 3,6 résidus d'acides aminés. Les groupes R du polypeptide dépassent de la chaîne de l'hélice . 

Dans le feuillet plissé , les "plis" sont formés par une liaison hydrogène entre les atomes sur le squelette de la chaîne polypeptidique. Les groupes R sont attachés aux carbones et s'étendent au-dessus et en dessous des plis du pli. Les segments plissés s'alignent parallèlement ou antiparallèlement les uns aux autres, et des liaisons hydrogène se forment entre l'atome d'azote partiellement positif du groupe amino et l'atome d'oxygène partiellement négatif du groupe carbonyle du squelette peptidique. 

Les structures en hélice  et en feuillet plissés  se retrouvent dans la plupart des protéines globulaires et fibreuses et jouent un rôle structurel important.
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Structure tertiaire.
La seule structure tridimensionnelle d'un polypeptide est sa structure tertiaire. Cette structure est en partie due aux interactions chimiques à l'oeuvre sur la chaîne polypeptidique. 

Ce sont principalement, les interactions entre les groupes R qui créent la structure tertiaire tridimensionnelle complexe d'une protéine. La nature des groupes R que l'on trouve dans les acides aminés impliqués peut contrecarrer la formation des liaisons hydrogène décrites pour les structures secondaires standard. Par exemple, les groupes R avec des charges similaires sont repoussés les uns par les autres et ceux avec des charges différentes sont attirés les uns vers les autres (liaisons ioniques). 

Lors du repliement des protéines, les groupes R hydrophobes d'acides aminés non polaires se trouvent à l'intérieur de la protéine, tandis que les groupes R hydrophiles se trouvent à l'extérieur. Les premiers types d'interactions sont également connus sous le nom d'interactions hydrophobes. L'interaction entre les chaînes latérales de la cystéine forme des liaisons disulfure en présence d'oxygène : ce sont les seules liaisons covalentes se formant pendant le repliement des protéines.
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Toutes ces interactions, faibles et fortes, déterminent la forme tridimensionnelle finale de la protéine. Lorsqu'une protéine perd sa forme tridimensionnelle, elle peut ne plus être fonctionnelle.

Structure quaternaire.
Dans la nature, certaines protéines sont formées de plusieurs polypeptides, également appelés sous-unités, et l'interaction de ces sous-unités forme la structure quaternaire. De faibles interactions entre les sous-unités contribuent à stabiliser la structure globale. 

Par exemple, l'insuline (une protéine globulaire) possède une combinaison de liaisons hydrogène et de liaisons disulfure qui la rendent principalement agglomérée en forme de boule. L'insuline commence comme un seul polypeptide et perd certaines séquences internes en présence d'une modification post-traductionnelle après la formation des liaisons disulfure qui maintiennent ensemble les chaînes restantes. 

La soie (une protéine fibreuse), cependant, a une structure en feuillet plissé  c'est le résultat d'une liaison hydrogène entre différentes chaînes.
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Dénaturation et repliement des protéines

La dénaturation est souvent réversible car la structure primaire du polypeptide est conservée dans le processus si l'agent dénaturant est éliminé, permettant à la protéine de reprendre sa fonction. Parfois, la dénaturation est irréversible, entraînant une perte de fonction. 

On a un exemple de dénaturation irréversible des protéines lorsqu'un oeuf est frit : la protéine d'albumine dans le blanc d'oeuf liquide est dénaturée lorsqu'elle est placée dans une poêle chaude. 

Toutes les protéines ne sont pas dénaturées à des températures élevées; par exemple, les bactéries qui survivent dans les sources hydrothermales ont des protéines qui fonctionnent encore à des températures proches de l'ébullition. L'estomac est également très acide ( pH bas) et dénature les protéines dans le cadre du processus de digestion; cependant, les enzymes digestives de l'estomac conservent leur activité dans ces conditions.

Rôle des protéines chaperons.
Le repliement des protéines est essentiel à leur fonction. On pensait à l'origine que les protéines elles-mêmes étaient responsables du processus de pliage. Ce n'est que récemment qu'il a été constaté que, souvent, elles reçoivent une assistance dans le processus de pliage de la part d'aides protéiques appelées protéines chaperons (certaines sont appelées chaperonines) qui s'associent à la protéine cible pendant le processus de pliage. Elles agissent en empêchant l'agrégation des polypeptides qui composent la structure protéique complète, et elles se dissocient de la protéine une fois que la protéine cible est repliée.