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Les protéines
Les protéines sont de grosses molécules (macromolécules)  composées d'une ou plusieurs chaînes d'acides aminés. Dans la nature, il existe une vingtaine d'acides aminés, qui ont la même structure  : un atome de carbone central avec quatre groupes fonctionnels différents : un groupe amino (-NH2), un atome d'hydrogène, un groupe carboxyle (-COOH) et un groupe variable, R. Ils peuvent avoir des groupes avec du soufre comme la cystéine, etc. 

Chaque acide aminé est lié à son voisin par une liaison peptidique formée par une réaction de déshydratation. Une molécule formée de deux à 50 acides aminés liés est appelée peptide  (on parle de chaîne courte); au-delà la longue chaîne d'acides aminés liés, est connue sous le nom de polypeptide. Les protéines dérivent de l'assemblage de polypeptides.

Les protéines remplissent de nombreuses fonctions dans les cellules. Elles agissent comme des enzymes qui catalysent les réactions chimiques, fournissent un support structurel, régulent le passage des substances à travers la membrane cellulaire,  encore protègent contre les maladies, etc.. 
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Type Exemples Fonctions
Enzymes  Amylase, lipase, pepsine, trypsine Aide à la digestion de la nourriture et au catabolime des nutriments en unités monomériques.
Transport Hémogobine, albumine Transport dans le corps des substances par le sang ou la lymphe.
Structure Actine, tubuline, élastine, kératine, collagène Construction de différentes structures, telles que le cytosquelette.
Hormones Insuline, thyroxine Coordination des divers systèmes du corps.
Immunité Anticorps : Immunoglobulines Protection de l'organisme contre les différents pathogènes extérieurs.
Contraction / mouvement Actine, myosine Effet sur la contraction musculaire.
Stockage Protéines de stockage des légumineuses, albumine (dans le blanc d'oeuf), caséine (dans le lait) Nourriture au début du développement de l'embryon et des jeunes plants.

La structure des protéines est organisée à quatre niveaux : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. 

• La structure primaire correspond à la séquence unique d'acides aminés qui compose la protéine. Un changement dans un seul acide aminé peut changer la structure et la fonction des protéines. Par exemple, l'anémie falciforme résulte d'une seule substitution d'acides aminés dans une molécule d'hémoglobine composée de 574 acides aminés.
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• La structure secondaire consiste en un repliement local du polypeptide par formation de liaisons hydrogène; cela conduit aux conformations dites en  l'hélice  (ex. : la kératine dans les cheveux, qui prend une forme d'hélice enroulée) et en feuillet plissé , qui donnent à la chaîne une allure de zigzag.

• Dans la structure tertiaire, diverses interactions (liaisons hydrogène,  liaisons ioniques, liaisons disulfure et interactions hydrophobes entre les groupes R), contribuent au repliement du polypeptide dans différentes configurations tridimensionnelles. La plupart des enzymes sont de configuration tertiaire. 

• Certaines protéines, telles que l'hémoglobine, sont formées de plusieurs polypeptides, et les interactions de ces sous-unités forment la structure quaternaire des protéines.

Lorsqu'une protéine perd sa forme tridimensionnelle secondaire ou tertiaire, sans rompre les liaisons peptidiques entre les acides aminés, elle peut perdre sa fonction, et on dit qu'elle est dénaturée. Les conditions environnementales telles que la température, le pH, ou le rayonnement ultraviolet, peuvent dénaturer les protéines. 

Types et fonctions des protéines

Les protéines sont des molécules organiques parmi les plus abondantes dans les systèmes vivants et possèdent la gamme de fonctions la plus diversifiée de toutes les macromolécules. 

Chaque cellule d'un système vivant peut contenir des milliers de protéines, chacune avec une fonction unique. Leurs structures, tout comme leurs fonctions, varient considérablement. Ce sont dans tous les cas, cependant, des polymères d'acides aminés, disposés dans une séquence linéaire.

Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents; certaines protéines sont de forme globulaire tandis que d'autres sont de nature fibreuse. Par exemple, l'hémoglobine est une protéine globulaire, mais le collagène, présent dans notre peau, est une protéine fibreuse. La forme des protéines est essentielle à leur fonction, et cette forme est maintenue par de nombreux types différents de liaisons chimiques.
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Holoprotéines
Protéines simples

Ne contiennent 
que des acides aminés

Protéines globulaires

De forme sphérique ou ovale, solubles dans l'eau ou d'autres solvants et digestibles.

Albumines: solubles dans l'eau et les solutions salines diluées et coagulées par la chaleur. par exemple. Exemples : albumine sérique humaine, lactalbumine de lait, albumine d'oeuf ou ovalbumine.


Globulines :  insolubles dans l'eau pure, mais solubles dans les solutions salines neutres et diluées.  Elles sont également coagulés par la chaleur. Exemples : globulines sériques, vitelline (jaune d'oeuf).


Globines: sont généralement rangées parmi les histones. Cependant, les globines ne sont pas des protéines basiques et ne sont pas précipitées par NH4OH.


Glutélines: solubles dans les acides et les bases dilués. Se trouvent principalement dans les plantes. Exemples : glutéline (blé), oryzénine (riz).


Histones: protéines fortement basiques, solubles dans l'eau et les acides dilués mais insolubles dans l'hydroxyde d'ammonium dilué. Exemples : histones du thymus, histones du sperme de morue.


Lectines :  sont précipitées par du sulfate d'ammonium à 30-60%. Forte affinité pour les groupes glucidiques. La lectine de Dolichos biflorus agglutine les globules rouges du groupe sanguin humain A1. La phytohémagglutinine (PHA), une lectine du haricot rouge, agglutine tous les globules rouges et globules blancs. La concanavaline-A (ConA) des légumineuses s'attache au mannose et au glucose. La fixation des lectines sur les cellules normales et cancéreuses est différente, cette propriété est parfois utilisée pour différencier les cellules cancéreuses.


Prolamines: solubles dans 70% d'alcool, mais insolubles dans l'eau pure. Riches en proline mais manquent de lysine, Exemples : gliadine (blé), zéine (maïs), hordéine (orge).


Protamines : solubles dans l'eau et dans NH4OH, diluent les acides. Elles ne sont pas coagulés par chauffage; contiennent un grand nombre de résidus d'arginine et de lysine et sont donc fortement basiques; ressemblent à des histones mais de plus petite taille. Les protamines se trouvent notamment associées avec des acides nucléiques. Exemple : protéines du sperme.
Protéines fibreuses

Fibres résistantes à la digestion, insolubles dans l'eau, les solutions salines et les solvants organiques et solubles uniquement dans les acides forts et chauds. Les scléroprotéines constituent le groupe le plus prédominant de protéines fibreuses. Elles forment des tissus de soutien.

Collagènes : protéines du tissu conjonctif dépourvues de tryptophane. Les collagènes, en les faisant bouillir avec de l'eau ou des acides dilués, donnent de la gélatine soluble et digestible.


Élastines : ces protéines se trouvent dans les tissus élastiques, tels que les tendons et les artères.


Fibroïnes  : constituants de la soie  et des toiles d'araignée.


Kératines : elles sont présentes dans les structures exosquelettiques, par ex. cheveux, ongles, cornes. La kératine des cheveux humains contient jusqu'à 14% de cystéine.
Hétéroprotéines
Protéines conjuguées

Ce sont les combinaisons 
d'une protéine (cette composante
constituant l'apoprotéine) avec 
une partie non protéique, appelée
groupement prosthétique.

Chromoprotéines : le groupe prosthétique est de nature colorée. Exemples : Hémoglobine (hème, rouge); Les flavoprotéines (riboflavine, jaune), la vitamine A (violet).


Glycoprotéines : le groupement prosthétique est un glucide. Le terme mucoprotéine ou protéoglycane est utilisé si la teneur en glucides est supérieure à quelques pourcents. (viscositée augmentée d'autant). Exemples : mucine (salive), ovomucoïde (blanc d'oeuf). Les antigènes des groupes sanguins et de nombreuses protéines sériques sont aussi des glycoprotéines.


Lipoprotéines : le groupement prosthétique est un lipide. Exemples :  lipoprotéines sériques, lipoprotéines membranaires.


Nucléoprotéines: un acide nucléique (ADN ou ARN) est ici la composante prosthétique. L'ADN porte des charges négatives, qui se combinent avec des protéines chargées positivement. Exemples : nucléohistones, nucléoprotamines.


Phosphoprotéines : l'acide phosphorique est le groupe prosthétique. Exemples : la caséine du lait et la vitelline du jaune d'oeuf. L'acide phosphorique est estérifié en groupes hydroxyle, et résidus de sérine et thréonine des protéines.


Métalloprotéines: ces protéines contiennent des ions métalliques tels que Fe (hémoglobine , cytochrome), Co, Zn (anhydrase carbonique), Cu (tyrosinase, céruloplasmine), Mg, etc. 
Protéines 
dérivées
Protéines dérivées
primaires

Produits dénaturés ou coagulés ou les premiers produits hydrolysés de protéines.

Protéines coagulées : ce sont les protéines dénaturées produites par des agents tels que la chaleur, les acides et les les bases, etc. Exemples-:: protéines cuites, albumine coagulée (blanc d'oeuf).


Métaprotéines : ce sont les produits de deuxième étape de l'hydrolyse des protéines obtenus par traitement avec des acides et des bases légèrement plus forts. Exemples : métaprotéines acides et alcalines.


Produits de l'hydrolyse des protéines par des enzymes, des acides dilués, des alcalis, etc. qui sont insolubles dans l'eau. Exemple : la fibrine formée à partir de fibrinogène.
Protéines dérivées
secondaires

Produits hydrolytiques progressifs de l'hydrolyse des protéines. 

Protéoses


Peptones


Polypeptides  et Peptides.

Les enzymes.
Les enzymes, qui sont produites par des cellules vivantes, sont des catalyseurs de réactions biochimiques (comme celles qui constituent la digestion) et sont généralement des protéines complexes ou conjuguées. 

Chaque enzyme est spécifique au substrat (un réactif qui se lie à une enzyme) sur lequel elle agit. Elle peut aider aux réactions de dégradation, de réarrangement ou de synthèse. 

• Les enzymes qui décomposent leurs substrats sont appelées enzymes cataboliques. Un exemple d'enzyme catabolique est l'amylase salivaire, qui hydrolyse son substrat, l'amylose, un composant de l'amidon.

• Les enzymes qui construisent des molécules plus complexes à partir de leurs substrats sont appelées enzymes anabolisantes.

• Les enzymes qui affectent la vitesse de réaction sont appelées enzymes catalytiques.

Il convient de noter que toutes les enzymes augmentent la vitesse de réaction et sont donc considérées comme des catalyseurs organiques. 

Les hormones.
Les hormones sont des molécules de médiation chimique. Il s'agit généralement de petites protéines ou de stéroïdes (Les lipides). Elles sont sécrétées par les cellules endocrines qui agissent pour contrôler ou réguler des processus physiologiques spécifiques, tels que la croissance, le développement, le métabolisme et la reproduction. L'insuline, par exemple, est une hormone protéique qui aide à réguler la glycémie. 

Acides aminés

Les acides aminés sont les monomères qui composent les protéines. Chaque acide aminé a la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbone central, également appelé carbone alpha (), lié à un groupe amino (-NH2), un groupe carboxyle (-COOH) et à un atome d'hydrogène. Chaque acide aminé possède également un autre atome ou groupe d'atomes lié à l'atome central connu sous le nom de groupe R. Pour chaque acide aminé, le groupe R (ou chaîne latérale) est différent.
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Acide aminé.
Les acides aminés possèdent un atome de carbone asymétrique central auquel sont attachés un groupe amino, un groupe carboxyle, un atome d'hydrogène et une chaîne latérale (groupe R).

Les acides aminés sont représentés par une seule lettre majuscule ou une abréviation à trois lettres. Par exemple, valine est connue par la lettre V ou le symbole à trois lettres Val

Les acides aminés essentiels.
Tout comme certains acides gras sont essentiels à une alimentation, certains acides aminés sont également nécessaires. Sur la vingtaine d'acides aminés communs présents dans les protéines, la moitié d'entre eux sont considérés comme des acides aminés essentiels chez l'humain parce qu'ils sont nécessaires à la construction des protéines et que le corps humain ne peut pas les produire. Il doivent être obtenus à partir de l'alimentation. 

Ce sont : la lysine et la thréonine (les deux seuls véritablement indispensables), la cystéine (parfois), l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane et la valine; les enfants ont besoin aussi de l'arginine et de la glutamine. La liste des acides aminés qui méritent d'être dits essentiels peut varier en fait d'un organisme à l'autre.
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Exemples d'acides aminés.
20 acides aminés se rencontrent communément dans les protéines, chacun avec un groupe R différent qui détermine sa nature chimique. Chaque acide aminé est composé d'un groupe amino (NH3+), d'un groupe carboxyle (COO-) et d'une chaîne latérale ou groupe R (en gris). La chaîne latérale peut être non polaire, polaire ou chargée, ainsi que grande ou petite. C'est la variété des chaînes latérales des acides aminés qui donne explique l'incroyable variétéde la structure et de la fonction des protéines.

Chaîne latérale et propriétés des acides aminés.
La nature chimique de la chaîne latérale (groupe R) détermine les différentes propriétés physiques et chimiques (charge électrique, solubilité, taille, etc.) des acides aminés. 

Selon le groupe R, certains acides aminés peuvent être hydrophobes, insolubles dans l'eau (lorsque le groupe R est non polaires); hydrophiles, solubles dans l'eau (quand R est polaire). 

Les acides aminés tels que la valine, la méthionine et l'alanine sont de nature non polaire ou hydrophobe, tandis que les acides aminés tels que la sérine, la thréonine et la cystéine sont polaires et ont des chaînes latérales hydrophiles. 

Les chaînes latérales de la lysine et de l'arginine sont chargées positivement, et donc ces acides aminés sont également appelés acides aminés basiques. 

La proline a un groupe R qui est lié au groupe amino, formant une structure en forme de cycle (en anneau). La proline est une exception à la structure standard d'un acide aminé car son groupe amino n'est pas séparé de la chaîne latérale.

Peptides et polypeptides.
La séquence et le nombre d'acides aminés déterminent au final la forme, la taille et la fonction de la protéine. Chaque acide aminé est attaché à un autre acide aminé par une liaison covalente, connue sous le nom de liaison peptidique, qui est formée par une réaction de déshydratation. Le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amino de l'acide aminé entrant se combinent, libérant une molécule d'eau. La liaison résultante est la liaison peptidique. Les produits formés par une telle liaison sont appelés peptides. 
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Peptide.
La formation de liaisons peptidiques résulte d'une réaction de synthèse de déshydratation. Le groupe carboxyle d'un acide aminé est lié au groupe amino de l'acide aminé entrant. Dans le processus, une molécule d'eau est libérée.

Lorsque davantage d'acides aminés se joignent à cette chaîne en croissance, la chaîne résultante prend le nom de polypeptide. Chaque polypeptide a un groupe amino libre à une extrémité. Cette extrémité est appelée la terminaison N, ou terminaison amino, ou terminaison NH2 (ou encore  extrémité N-terminale), et l'autre extrémité a un groupe carboxyle libre, également connu sous le nom de terminaison C ou carboxyle ou carboxy-terminale (ou encore  extrémité C-terminale). 

Alors que les termes polypeptide et protéine sont parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d'acides aminés, tandis que le terme protéine est utilisé pour un polypeptide ou des polypeptides qui se sont combinés, qui ont souvent des groupes prosthétiques non peptidiques liés, et qui ont une forme distincte et une fonction unique. 

Après la synthèse des protéines (traduction), la plupart des protéines sont modifiées. Ces modifications sont appelées modifications post-traductionnelles. Elles peuvent subir alors un clivage ou une phosphorylation (= addition d'un groupe phosphate), ou peuvent nécessiter l'ajout d'autres groupes chimiques. Ce n'est qu'après ces modifications que la protéine est complètement fonctionnelle.

Structure des protéines

Comme on vient de le voir, la forme d'une protéine est essentielle à sa fonction. Par exemple, une enzyme peut se lier à un substrat spécifique sur un site appelé site actif. Si ce site actif est altéré en raison de changements locaux ou de changements dans la structure globale des protéines, l'enzyme peut être incapable de se lier au substrat. 

Pour comprendre comment la protéine prend sa forme ou sa conformation finale, nous devons comprendre les quatre niveaux de la structure protéique : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

Structure primaire.
La séquence unique d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique correspond à sa structure primaire

Par exemple, l'hormone pancréatique insuline a deux chaînes polypeptidiques, A et B, et elles sont liées entre elles par des liaisons disulfures (deux atomes de soufre liés par une liaison covalente simple). L'acide aminé N terminal de la chaîne A est la glycine, tandis que l'acide aminé C terminal est l'asparagine. Les séquences d'acides aminés dans les chaînes A et B sont uniques à l'insuline.
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Insuline.
L'insuline sérique bovine est une hormone protéique constituée de deux chaînes peptidiques :  A (21 acides aminés) et B (30 acides aminés). Dans chaque chaîne, la structure primaire est indiquée par des abréviations à trois lettres qui représentent les noms des acides aminés dans l'ordre où ils sont présents. L'acide aminé cystéine (cys) a un groupe sulfhydryle (SH) comme chaîne latérale. Deux groupes sulfhydryle peuvent réagir en présence d'oxygène pour former une liaison disulfure (S-S). Deux liaisons disulfure relient les chaînes A et B ensemble, et une troisième aide la chaîne A à se replier dans la forme correcte. Notez que toutes les liaisons disulfure ont la même longueur, mais sont dessinées de tailles différentes pour plus de clarté.

La séquence unique pour chaque protéine est finalement déterminée par le gène codant pour la protéine. Un changement dans la séquence nucléotidique de la région codante du gène peut conduire à l'ajout d'un acide aminé différent à la chaîne polypeptidique en croissance, provoquant un changement dans la structure et la fonction des protéines.

Dans l'anémie falciforme ou drépanocytose, la chaîne  de l'hémoglobine (dont une petite partie est représentée sur la figure ci-dessous) a une seule substitution d'acides aminés, provoquant un changement dans la structure et la fonction des protéines. Plus précisément, l'acide aminé glutamique est substitué  dans la chaîne  par la valine. 
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Hémoglobine.
La chaîne bêta de l'hémoglobine a une longueur de 147 résidus, mais une seule substitution d'acide aminé conduit à l'anémie falciforme. Dans l'hémoglobine normale, l'acide aminé en position sept est le glutamate. Dans l'hémoglobine drépanocytaire, ce glutamate est remplacé par une valine.

Ce qui est le plus remarquable à considérer, c'est qu'une molécule d'hémoglobine est composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta qui se composent chacune d'environ 150 acides aminés. La molécule contient donc environ 600 acides aminés. La différence structurelle entre une molécule d'hémoglobine normale et une molécule dépanocytaire ( = molécule  induisant la drépanocytose, maladie qui diminue considérablement l'espérance de vie) est un seul acide aminé des 600. Ce qui est encore plus remarquable, c'est que ces 600 acides aminés sont codés par trois nucléotides chacun, et la mutation est causée par un changement de base unique (mutation ponctuelle), 1 sur 1800 bases.

En raison de ce changement d'un acide aminé dans la chaîne, les molécules d'hémoglobine forment de longues fibres qui déforment les globules rouges biconcaves ou en forme de disque et leur font prendre une forme de croissant ou de faucille qui obstrue les vaisseaux sanguins. Cela peut entraîner une myriade de problèmes de santé graves tels que l'essoufflement, des étourdissements, des maux de tête et des douleurs abdominales pour les personnes touchées par cette maladie.
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Echantillon de sang.
Dans ce frottis sanguin, visualisé au grossissement 535x en utilisant la microscopie à fond clair, l'anémie falciforme se manifeste par la présence de cellules (globules rouges) en forme de croissant ou de faucille, tandis que les cellules normales sont en forme de disque. (crédit: Ed Uthman).

Structure secondaire.
Le repliement local du polypeptide dans certaines régions donne naissance à la structure secondaire de la protéine. Les structures les plus courantes sont l'hélice  et le feuillet plissé . Les deux structures sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène. Dans la structure en hélice , les liaisons hydrogène se forment entre l'atome d'oxygène du groupe carbonyle d'un acide aminé et un autre acide aminé situé quatre acides aminés plus loin le long de la chaîne.

Chaque tour hélicoïdal dans une hélice  correspond à 3,6 résidus d'acides aminés. Les groupes R du polypeptide dépassent de la chaîne de l'hélice 

Dans le feuillet plissé , les "plis" sont formés par une liaison hydrogène entre les atomes sur le squelette de la chaîne polypeptidique. Les groupes R sont attachés aux carbones et s'étendent au-dessus et en dessous des plis du pli. Les segments plissés s'alignent parallèlement ou antiparallèlement les uns aux autres, et des liaisons hydrogène se forment entre l'atome d'azote partiellement positif du groupe amino et l'atome d'oxygène partiellement négatif du groupe carbonyle du squelette peptidique. 

Les structures en hélice  et en feuillet plissés  se retrouvent dans la plupart des protéines globulaires et fibreuses et jouent un rôle structurel important.
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Structure secondaires d'une protéine.
Structure secondaire d'une protéine. - L'hélice alpha et le feuillet plissé bêta sont des structures secondaires de protéines qui se forment en raison de la liaison hydrogène entre les groupes carbonyle et amino dans le squelette peptidique. Certains acides aminés ont une propension à former une hélice alpha, tandis que d'autres ont une propension à former un feuillet plissé bêta.

Structure tertiaire.
La seule structure tridimensionnelle d'un polypeptide est sa structure tertiaire. Cette structure est en partie due aux interactions chimiques à l'œuvre sur la chaîne polypeptidique. 

Ce sont principalement, les interactions entre les groupes R qui créent la structure tertiaire tridimensionnelle complexe d'une protéine. La nature des groupes R que l'on trouve dans les acides aminés impliqués peut contrecarrer la formation des liaisons hydrogène décrites pour les structures secondaires standard. Par exemple, les groupes R avec des charges similaires sont repoussés les uns par les autres et ceux avec des charges différentes sont attirés les uns vers les autres (liaisons ioniques). 

Lors du repliement des protéines, les groupes R hydrophobes d'acides aminés non polaires se trouvent à l'intérieur de la protéine, tandis que les groupes R hydrophiles se trouvent à l'extérieur. Les premiers types d'interactions sont également connus sous le nom d'interactions hydrophobes. L'interaction entre les chaînes latérales de la cystéine forme des liaisons disulfure en présence d'oxygène : ce sont les seules liaisons covalentes se formant pendant le repliement des protéines.
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Protéine à structure tertiaire.
La structure tertiaire des protéines est déterminée par une variété d'interactions chimiques. Il s'agit notamment des interactions hydrophobes, des liaisons ioniques, des liaisons hydrogène et des liaisons disulfure.

Toutes ces interactions, faibles et fortes, déterminent la forme tridimensionnelle finale de la protéine. Lorsqu'une protéine perd sa forme tridimensionnelle, elle peut ne plus être fonctionnelle.

Structure quaternaire.
Dans la nature, certaines protéines sont formées de plusieurs polypeptides, également appelés sous-unités, et l'interaction de ces sous-unités forme la structure quaternaire. De faibles interactions entre les sous-unités contribuent à stabiliser la structure globale. 

Par exemple, l'insuline (une protéine globulaire) possède une combinaison de liaisons hydrogène et de liaisons disulfure qui la rendent principalement agglomérée en forme de boule. L'insuline commence comme un seul polypeptide et perd certaines séquences internes en présence d'une modification post-traductionnelle après la formation des liaisons disulfure qui maintiennent ensemble les chaînes restantes. 

La soie (une protéine fibreuse), cependant, a une structure en feuillet plissé  c'est le résultat d'une liaison hydrogène entre différentes chaînes.
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Structures des protéines.
Résumé des quatre niveaux de structure protéique.
(crédit: National Human Genome Research Institute)

Dénaturation et repliement des protéines

Chaque protéine a sa propre séquence et forme unique qui sont maintenues ensemble par des interactions chimiques. Si la protéine est sujette à des changements de température, à des changements de pH ou à une exposition à des produits chimiques, la structure des protéines peut changer, perdant sa forme sans perdre sa séquence principale dans ce que l'on appelle la dénaturation

La dénaturation est souvent réversible car la structure primaire du polypeptide est conservée dans le processus si l'agent dénaturant est éliminé, permettant à la protéine de reprendre sa fonction. Parfois, la dénaturation est irréversible, entraînant une perte de fonction. 

On a un exemple de dénaturation irréversible des protéines lorsqu'un œuf est frit : la protéine d'albumine dans le blanc d'oeuf liquide est dénaturée lorsqu'elle est placée dans une poêle chaude. 

Toutes les protéines ne sont pas dénaturées à des températures élevées; par exemple, les bactéries qui survivent dans les sources hydrothermales ont des protéines qui fonctionnent encore à des températures proches de l'ébullition. L'estomac est également très acide ( pH bas) et dénature les protéines dans le cadre du processus de digestion; cependant, les enzymes digestives de l'estomac conservent leur activité dans ces conditions.

Rôle des protéines chaperons.
Le repliement des protéines est essentiel à leur fonction. On pensait à l'origine que les protéines elles-mêmes étaient responsables du processus de pliage. Ce n'est que récemment qu'il a été constaté que, souvent, elles reçoivent une assistance dans le processus de pliage de la part d'aides protéiques appelées protéines chaperons (certaines sont appelées chaperonines) qui s'associent à la protéine cible pendant le processus de pliage. Elles agissent en empêchant l'agrégation des polypeptides qui composent la structure protéique complète, et elles se dissocient de la protéine une fois que la protéine cible est repliée.

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