La chymotrypsine

Cette enzyme est sécrétée sous forme inactive appelée chymotrypsinogène par le pancréas. Lorsqu'elle est activée, elle est transformée en sa forme active, la chymotrypsine, par une enzyme appelée trypsine dans l'intestin grêle. La chymotrypsine possède un site actif qui reconnaît et se lie spécifiquement aux liaisons peptidiques adjacentes aux acides aminés aromatiques. Cette spécificité de liaison permet à la chymotrypsine de cliver sélectivement les protéines en peptides plus petits. 

La chymotrypsine est active dans un environnement alcalin, ce qui signifie qu'elle fonctionne le mieux dans un pH légèrement basique. Dans l'intestin grêle, le pH alcalin est maintenu par les bicarbonates sécrétés par le pancréas. La chymotrypsine travaille en collaboration avec d'autres enzymes digestives, telles que la trypsine et l'enzyme peptidase, pour décomposer les protéines alimentaires en peptides plus petits. Ces peptides sont ensuite dégradés en acides aminés par d'autres enzymes peptidases pour être absorbés par les cellules de l'intestin grêle.